La dépolymérisation des plastiques par les nouvelles enzymes sera-t-elle l'alternative au recyclage mécanique et chimique?

Aujourd'hui la production de déchets plastiques continue de dépasser la capacité de leur recyclage mécanique, à tel point que des solutions intégratives sont à l'étude pour réduire cet écart.

En plus des innombrables avenues qui pourraient ouvrir le recyclage chimique, le génie biologique fait d'énormes progrès dans l'identification des bonnes enzymes capables de dégrader le plastique.

Grâce à une étude menée par une équipe de scientifiques américains, visant à identifier une enzyme modifiée, des combinaisons d'acides aminés susceptibles de dégrader le PET en un temps plus court ont été étudiées plus rapidement. que par le passé.

L'organisme possède deux enzymes qui hydrolysent le polymère d'abord en mono-(2-hydroxyéthyl) téréphtalate puis en éthylène glycol et acide téréphtalique à utiliser comme source du pouvoir.

Une enzyme en particulier, la PETase, est devenue la cible des efforts d'ingénierie des protéines pour la rendre stable à des températures plus élevées et augmenter son activité catalytique.

Une équipe autour de Hal Alper de l'Université du Texas à Austin aux États-Unis a créé une PETase capable de dégrader 51 produits en PET différents, y compris des conteneurs et du plastique entier bouteilles.

Dans la construction de l'étude, ils ont utilisé un algorithme qui utilisait 19 000 protéines de taille similaire et, pour chaque acide aminé PETase, le programme a étudié leur adaptation à l'environnement qu'ils vécu par rapport à d'autres protéines.

Un acide aminé qui ne correspond pas bien peut être une source d'instabilité et l'algorithme suggère un acide aminé différent à la place.

Des millions de combinaisons ont alors été vérifiées et, à l'issue du travail d'analyse, les chercheurs se sont concentrés sur trois solutions qui semblaient les plus prometteuses.

En intervenant davantage avec des modifications directes, les scientifiques ont créé une enzyme hautement active sur le PET qui a fonctionné rapidement et à des températures plus basses que par le passé.

À 50 °C, l'enzyme est presque deux fois plus active dans l'hydrolyse d'un petit échantillon d'un récipient alimentaire en PET par rapport à une autre PETase conçue à 70 °C.

L'enzyme a même dépolymérisé un plateau de gâteau en plastique entier en 48 heures, et l'équipe a montré qu'elle pouvait créer un nouvel article en plastique à partir de déchets dégradés.

Il est important de souligner que les tests ont été effectués non pas sur des échantillons de PET amorphe spécialement fabriqués en laboratoire, mais sur des emballages en PET achetés directement en grande surface.

Cela rapproche encore plus les tests effectués du contexte dans lequel ils doivent opérer, c'est-à-dire dans le contexte du recyclage ou de la dépolymérisation des plastiques.

Reste à savoir si la dépolymérisation enzymatique sera éventuellement utilisée pour le recyclage à grande échelle. En fait, la majeure partie du PET dans le monde est recyclée non pas par dépolymérisation, mais par fusion et remodelage, mais ses propriétés se détériorent à chaque cycle.

Comme nous l'avons dit, il existe certaines méthodes de dépolymérisation chimique, mais elles impliquent une consommation d'énergie très élevée et, compte tenu de la circularité des produits, l'apparition de l'impact environnemental que le recyclage implique doit être pris en considération, en particulier lorsque les énergies renouvelables ne sont pas disponibles.

Le grand avantage des enzymes est qu'elles peuvent être beaucoup plus spécifiques que les catalyseurs chimiques et, par conséquent, il peut être plus facile, en théorie, de dégrader un flux de déchets .

Les scientifiques ne cachent cependant pas que l'étude des enzymes qui dépolymérisent le PET, aussi compliquée et longue soit-elle, pourrait être encore plus simple que leurs applications sur les polyoléfines ou sur des mélanges plastiques.

Traduction automatique. Nous nous excusons pour toute inexactitude. Article original en italien.